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http://hdl.handle.net/11612/3011| Autor(a): | Sousa, Hermanny Matos da Silva |
| Orientador: | Martins, Glêndara Aparecida de Souza |
| Título: | Influência da temperatura na agregação e desnaturação da β-Lactoglobulina |
| Palavras-chave: | Desnaturação;Agregação;β-lactoglubulina |
| Data do documento: | 2019 |
| Editor: | Universidade Federal do Tocantins |
| Citação: | SOUSA, Hermanny Matos da Silva. Influência da temperatura na agregação e desnaturação da β-Lactoglobulina. 34f. Monografia (Graduação)- Curso de Engenharia de Alimentos, Universidade Federal do Tocantins, Palmas, 2019. |
| Resumo: | Em sua composição, o leite apresenta água, carboidratos, gordura, proteína, minerais e vitaminas. As duas principais proteínas, β-lactoglobulina e α-lactalbumina têm sido objeto de inúmeros estudos para elucidar e explorar possíveis relações estrutura / função que provoquem agregações e incrustrações nocivas a indústria de leite. Nesse sentido, com o objetivo entender a influência da temperatura na desnaturação e agregação da proteína β-lactoglobulina (β -LG) na presença ou não de íons de cálcio, desenvolveu-se este trabalho . A amostra utilizada consiste em um isolado proteico de β-lactoglobulina a 97% de pureza, sendo preparadas 5 soluções hidratadas de β-lactoglobulina, utilizadas tanto para a análise de granulometria a laser quanto para a Ressonância Magnética Nuclear (RMN). Na temperatura a 75ºC a análise granulométrica mostrou que a amostra “Branco” apresenta aglomerados maiores em relação à amostra “Gelo”, devido ao tempo de aquecimento que foi de 1 hora para “Branco” e 30 minutos para “Gelo”. Já na leitura de RMN das amostras A e B, observou-se que existem algumas diferenças de sobreposição no espectro considerando a ausência e presença de cálcio. Para a temperatura a 80ºC e 90ºC, na análise granulométrica, observou-se que as amostras “Aquecimento” (C) desnaturaram e gelificaram muito rápido, impossibilitando, inclusive, a realização da leitura, pois já não estavam mais no estado líquido. Na leitura de RMN das amostras C e D, pode-se observar que existem algumas diferenças no espectro, devido ao tempo e ao método de aquecimento na presença do cálcio que diferem de uma amostra para outra. Assim, conclui-se que quanto maior a temperatura menor será o tempo necessário para a desnaturação da proteína. Não obstante, a temperatura é diretamente proporcional a ação do cálcio, ou seja, quanto maior a temperatura, maiores aglomerados proteicos iram se formar na presença do cálcio. |
| Abstract: | In its composition, the milk presents water, carbohydrates, fat, protein, minerals and vitamins. The two main proteins, β-lactoglobulin and α-lactalbumin have been the subject of numerous studies to elucidate and explore possible structure / function relationships that cause aggregations and incrustations harmful to the milk industry. In this sense, in order to understand the influence of temperature on the denaturation and aggregation of the β-lactoglobulin protein (β-LG) in the presence or not of calcium ions, this work was developed. The sample used consists of a protein isolate of β-lactoglobulin at 97% purity, and 5 hydrated solutions of β lactoglobulin are prepared, both for the analysis of laser granulometry and for Nuclear Magnetic Resonance (NMR). At the temperature at 75ºC the particle size analysis showed that the "White" sample presented larger clusters in relation to the "Ice" sample due to the heating time from 1 hour to "White" and 30 minutes to "Ice". In the NMR reading of samples A and B, it was observed that there are some differences of overlap in the spectrum considering the absence and presence of calcium. For the temperature at 80 ° C and 90 ° C, in the granulometric analysis, it was observed that the "Heating" (C) samples denatureed and gelled very fast, even making the reading impossible, since they were no longer in the liquid state. In the NMR reading of samples C and D, it can be observed that there are some differences in the spectrum due to the time and the heating method in the presence of calcium that differ from one sample to another. Thus, it is concluded that the higher the temperature the shorter the time required for denaturation of the protein. However, the temperature is directly proportional to the action of calcium, that is, the higher the temperature, the larger the protein agglomerates will form in the presence of calcium. |
| URI: | http://hdl.handle.net/11612/3011 |
| Aparece nas coleções: | Engenharia de Alimentos |
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