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http://hdl.handle.net/11612/3012| Autor(a): | Camargo, Leticia Vieira Emiliano |
| Orientador: | Martins, Glêndara Aparecida de Souza |
| Título: | Estudo da conformação da β-Lactoglobulina em meio ácido na presença de íons de cálcio – sob aquecimento |
| Palavras-chave: | β-Lactoglobulina;Agregação;Temperatura |
| Data do documento: | 2019 |
| Editor: | Universidade Federal do Tocantins |
| Citação: | CAMARGO, Leticia Vieira Emiliano. Estudo da conformação da β-Lactoglobulina em meio ácido na presença de íons de cálcio – sob aquecimento. 30f. Monografia (Graduação)- Curso de Engenharia de Alimentos, Universidade Federal do Tocantins, Palmas, 2019. |
| Resumo: | A β-lactoglobulina (β-lg), é uma proteína globular considerada pequena, possui cada monômero com 162 aminoácidos. Normalmente, em pH neutro e temperatura ambiente, está na forma de dímeros, forma nativa – onde cada subunidade tem o peso molecular de aproximadamente 18,3 kDa. Além da temperatura, o valor do pH e o teor de cálcio são fatores bem conhecidos que influenciam a desnaturação e agregação da proteína do soro do leite. Nesse contexto, o presente trabalho teve por objetivo estudar as alterações na estrutura da β-lactoglobulina (β-lg) causadas pelo aquecimento, na presença de íons cálcio (Ca) em meio ácido. Com base nas condições estabelecidas durante os experimentos foi possível constatar, através da granulometria por difração a laser (DL), que a alteração do pH e o aquecimento modificam o tamanho das partículas das soluções estudadas. Já na investigação via ressonância nuclear magnética (RMN) observou-se em pHs baixos a agregação é menor devido as temperaturas utilizadas, portanto o fenômeno que mais destaca-se é a desnaturação, principalmente nas amostras em que foram aquecidas previamente. |
| Abstract: | β-lactoglobulin (β-1g), a globular protein considered small, has each monomer with 162 amino acids. Usually, at neutral pH and ambient temperature, it is in the form of dimers, native form - where each subunit has the molecular weight of approximately 18.3 kDa. In addition to temperature, the pH value and the calcium content are well known factors that influence the denaturation and aggregation of the whey protein. In this context, the present work aimed to study the changes in β-lactoglobulin (β-lg) structure caused by heating in the presence of calcium ions (Ca) in acid medium. Based on the conditions established during the experiments, it was possible to verify, through the Laser Diffraction (LD) granulometry, that the pH change and the heating modifies the particle size of the studied solutions. In the investigation by nuclear magnetic resonance (NMR) it was observed in low pHs the aggregation is smaller due to the temperatures used, so the phenomenon that stands out most is denaturation, especially in the samples in which they were previously heated. |
| URI: | http://hdl.handle.net/11612/3012 |
| Aparece nas coleções: | Engenharia de Alimentos |
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